විකිපීඩියා

ජානමය කේත

ජානමය කේත හෙවත් ප්‍රවේණික කේත) ( genetic code ) යනු ජීවී සෛල මගින් ප්‍රවේණික ද්‍රව්‍යවල (ඩී.එන්.ඒ හෝ mRNA අනුපිළිවෙල) අඩංගු ප්‍රවේණික තොරතුරු, ප්‍රෝටීන (ඇමයිනො අම්ල අනුපිළිවෙල) බවට පත් කිරීමේ නීතී මාලාවකි.

පණිවිඩකාරක ආර්.එන්.ඒ (mRNA) අණුවක කොටසක අඩංගු කෝඩෝන ශ්‍රේණියක්. එක් එක් කෝඩෝනයක් සාමාන්‍යයෙන් එක් ඇමයිනො අම්ලයකට අදාළ නියුක්ලියෝටයිඩ තුනකින් සමන්විත වෙනවා. මෙම නියුක්ලියෝටයිඩ A, U, G සහ C අකුරු වලින් කෙටියෙන් දක්වනවා. මෙහි දක්වා ඇත්තේ U (යුරැසිල්) යොදාගන්නා mRNA අණුවකි. ඩී.එන්.ඒ ඒ වෙනුවට T (තයිමීන්) යොදා ගනියි. මෙම mRNA අණුව මෙම කේතයට අනුව ප්‍රෝටීනයක් සංස්ලේශණය කිරීමට රයිබසෝමයකට උපදෙස් දෙයී.

ප්‍රෝටීන සංස්ලේශණ දී ඊළඟට එකතු වන්නේ කුමන ඇමයිනො අම්ලයදැයි නිශ්චිතව දක්වන කෝඩෝන නමැති නියුක්ලියෝටයිඩ තුනේ අනුපිළිවෙලවල්, මෙම කේතය මගින් නිර්ණය කෙරෙයි. අවස්ථා කිහිපයක දී හැරෙන්නට,[1] නියුක්ලික් අම්ලයක ඇති නියුක්ලියෝටයිඩ තුනේ කෝඩෝනයක් එක් නිශ්චිත ඇමයිනො අම්ලයක් නිරූපණය කරයි. ඇතැම් විචල්‍ය කේත විකාශනය වී පැවතුන ද, ජාන වල අති බහුතරය කේතනය වී ඇත්තේ මෙම කේතයෙන්ම (ආර්.එන්.ඒ කෝඩෝන වගුව බලන්න) වන නිසා මෙම සුවිශේෂී කේතය සම්මත ප්‍රවේණි කේතය හෝ සරළව, ප්‍රවේණි කේතය ලෙස ව්‍යවහාර කෙරෙයි. උදාහරණ ලෙස, මිනිස් මයිටකොන්ඩ්‍රියාවල ප්‍රෝටීන සංස්ලේශණය සම්මත ප්‍රවේණි කේතයෙන් වෙනස් ප්‍රවේණි කේතයක් මගින් තීරණය වෙයි.

සියළුම ප්‍රවේණික තොරතුරු ගබඩා වන්නේ ප්‍රවේණි කේතය ඇසුරින් නොවේ. සියළුම ජීවීන්ගේ ඩී.එන්.ඒ තුළ යාමක අනුපිළිවෙලවල්, ජාන අතර කොටස්, ක්‍රොමසෝමික ව්‍යුහමය කලාප සහ වෙනත් කේතනය නොකරන ඩී.එන්.ඒ (වැඩිපුරම රූපානුදර්ශය සඳහා දායක වන) අඩංගු වේ. මෙකී අංග කෙරේ බලපැවැත්වෙන්නේ ප්‍රවේණි කේතය යටතේ ඇති කෝඩෝන-ඇමයිනෝ අම්ල බව‍ට පෙරළීමේ ක්‍රියාවලියෙන් වෙනස් වූ නීති සමුදායකි.

සොයාගැනීම

සංස්කරණය
 
ප්‍රවේණි කේතය

ජේම්ස් වොට්සන් සහ ෆ්‍රැන්සිස් ක්‍රීක් ඩී.එන්.ඒ වල ව්‍යුහය සොයා ගැනීමෙන් පසුව මොරිස් විල්කින්ස් සහ රොසලින් ‍ෆ්‍රෑන්ක්ලින්ගේ පරීක්ෂණ සාක්ෂි උපයෝගී කර ගනිමින් ප්‍රෝටීන වල කේතයෙහි ස්වභාවය අවබෝධ කර ගැනීමට සංකීර්ණ උත්සාහයන් ආරම්භ විය. ජීවී සෛල මගින් ප්‍රෝටීන සංකේතනයට යොදා ගත් සම්මත ඇමයිනෝ අම්ල 20 කේතනයට අකුරු 3ක කේතයක් අවශ්‍ය බව ජෝජ් ගැමොව් ප්‍රකාශ කරන ලදී. එකිනෙකට වෙනස් නියුක්ලියෝටයිඩ 4කින් නිරූපණය කළ හැකි නියුක්ලියෝටයිඩ 2කේ උපරිම ඇමයිනෝ ‍අම්ල සංඛ්‍යාව 42 හෝ 16කි. නියුක්ලියෝටයිඩ 3කින් කේතනය කළ හැකි උපරිම ඇමයිනෝ ‍අම්ල සංඛ්‍යාව 43 හෝ 64කි.[2]

කෝ‍ඩෝනයක් ඩී.එන්.ඒ භෂ්ම 3කින් සමන්විත වන බව පළමුව ප්‍රකට කෙරුණේ ක්‍රීක් - බ්‍රෙනර් පර්යේෂණ මගිනි. කෝඩෝන පිළිබඳ පළමු පැහැදිළි කිරීම 1961දී මාර්ෂල් නිරෙන්බර්ග් හා හයින්රිච් ජේ. මැතෙයි විසින්‍ සෞඛ්‍ය පිළිබඳ ජාතික ආයතනයේ දී සිදු කරන ලදී. ඔවුහු පොලියුරැසිල් ආර්.එන්.ඒ අනුපිළිවෙළක් (උදා. UUUUU...) පරිවර්තනය කිරීමට නිදහස් සෛල පද්ධතියක් යොදා ගත්හ. මෙහිදී ඔවුන් සංස්ලේෂණය කළ පොලිපෙප්ටයිඩ දාමයේ අඩංගු වූයේ ෆෙනිලැලනීන් ඇමයිනෝ අම්ලය පමණක් බව නිරීක්ෂණය කරන ලදී. එමගින් ඔවුහු කෝඩෝනය ෆෙනිලැලනීන් ඇමයිනෝ අම්ලය සංකේතනය කරන බැව් තීරණය කරන ලදී. මේ ක්‍රමය අනුව යමින් සෙවරෝ ඔකාඕ පර්යේෂණාගාරයේ පර්යේෂණ එළිදැක්වූයේ පොලි-ඇඩිනීන් ආර්.එන්.ඒ අනුපිළිවෙල (උදා. AAAAA...) පොලි-ලයිසීන්[3] පොලිපෙප්ටයිඩය සංකේත කරන බවත්, පොලි-සයිටොසීන් ආර්.එන්.ඒ අනුපිළිවෙල (උදා. CCCCC...) පොලි-ප්‍රෝලීන්[4] පොලිපෙප්ටයිඩය සංකේත කරන බවටත්ය. එමනිසා AAA කෝඩෝනය ලයිසීන් ඇමයිනෝ අම්ලයත්, CCC කෝඩෝනය ප්‍රෝලීන් ඇමයිනෝ අම්ලයත් විශේෂණය කරයි. විවිධ සහබහුඅවයවික මගින් ඉතිරි කෝඩෝනද හඳුනා ගන්නා ලදී. හාර් ගෝබයින්ඩ් කොරානා විසින් ප්‍රවේණි කේතයේ ඉතිරිය හඳුනා ගන්නා ලදී. නොබෝ කලකට පසුව රොබට් ‍ඩබ්. හොලි විසින් ආර්.එන්.ඒ ප්‍රෝටීන බවට පරිවර්තනය කරන ක්‍රියාවලියට දායක‍වන අනුවර්තිත අනුව වන හුවමාරුක RNA හි ව්‍යුහය තීරණය කරන ලදී. මෙය RNA සංස්ලේෂණයේ එන්සයිම විද්‍යාව පිළිබඳ කළ පර්යේෂණ වෙනුවෙන් 1959 දී නොබෙල් ත්‍යාගය හිමි කරගත් සෙවෙරෝ ඔකාඕගේ අධ්‍යයන මත පදනම් විය.

මෙම සොයාගැනීම ඉදිරියට ගෙන යමින් නිරෙන්බර්ග් සහ පිලිප් ලෙඩර් ප්‍රවේණි කේතයේ ත්‍රිත්ව ස්වභාවය එළිදැක්වූ අතර සම්මත ප්‍රවේණි කේතයේ කෝ‍ඩෝන විකේතනය කිරීමට මඟ පාදන ලදී. මෙම පර්යේෂණ වලදී mRNA වල විවිධ සංයෝජන සෛලයක ආර්.එන්.ඒ ප්‍රෝටීන බවට පරිවර්තනය කරන ඉන්ද්‍රයිකාව වන රයිබසෝම අඩංගු පෙරනයක් තුළින් ගමන් කරන ලදී. මෙහිදී විශිෂ්ට ත්‍රිත්ව මගින් විශේෂිත tRNA රයිබසෝම මත බන්ධනය දිරිගන්වන ලදී. 1968 දී කොරානා, හොලි සහ නිරෙන්බර්ග් වෛද්‍ය විද්‍යාව හා කායික විද්‍යාව සඳහා වූ නොබෙල් ත්‍යාගයෙන් ද පිදුම් ලැබීය.


වැදගත් ලක්ෂණ

සංස්කරණය

අනුපිළිවෙල කියවීමේ රාමු

සංස්කරණය

පරිවර්තනය ආරම්භ වූ මූලික නියුක්ලියෝ‍ටයිඩයේ සිට කෝඩෝනයක් අර්ථ දක්වනු ලැබේ. උදාහරණ ලෙස GGGAAACCC රැහැන සළකමු. පළමු ස්ථානයේ සිට කයවූ විට එහි GGG, AAA සහ CCC කෝඩෝන අඩංගු වේ. දෙවන ස්ථානයේ සිට කියවූ විට GGA සහ AAC කෝඩෝන අඩංගු වේ. තෙවැනි ස්ථානයේ සිට කියවූ වි‍ට GAA සහ ACC ආදී ‍වශයෙන් ගත හැකිය. මේ අනුව සෑම අනුපිළිවෙලක්ම කියවීමේ රාමු 3කින් (පටන් ගන්නා ස්ථානය අනුව) කියවිය හැකිය. ඒ එක එකක් එකිනෙකට වෙනස් වූ ඇමයිනෝ අම්ල නිපදවයි. (දී ඇති උදාහරණයේ දී නම් අනුපිළිවෙලින් Gly-Lys-Pro, Gly-Asn හෝ Glu-Thr). ඩී.එන්.ඒ ද්විත්ව රැහැනක නම් මෙවැනි කියවීමේ රාමු 6ක් තිබිය හැකිය. ඒ එක් රැහැනක අනුලෝමව 3ක් හා අනෙක් රැහැනේ ප්‍රතිලෝමව 3ක් වශයෙනි.[5]:330 ප්‍රෝටීන අනුපිළිවෙලක පරිවර්තනය කෙරෙන නියම රාමුව ආරම්භක කෝඩෝනයක් (සාමාන්‍යයෙන් අනුපිළිවෙලක පළමු AUG කෝඩෝන) මගින් අර්ථ දැක්වෙයි.

ආරම්භක / නැවතුම්(අන්ත) කෝඩෝන

සංස්කරණය

දාම ආරම්භක කෝඩෝනයකින් පරිවර්තනය ආරම්භ වෙයි. නැවතුම් කෝඩෝන මෙන් නොව මෙම ක්‍රියාවලිය ආරම්භ කිරීමට කෝඩෝන පමණක් තනිව තිබීම ප්‍රමාණවත් නොවෙයි. ආසන්න අනුපිළිවෙල (E. coli හි Shine-Dalgarno අනුපිළිවෙල වැනි) හා ආරම්භක සාධක පැවතීම ද වැදගත් වෙයි. මෙතියොනීන් ලෙස හෝ බැක්ටීරියා වලදී නම් ෆෝමයිල්මෙතියොනීන් ලෙස ව්‍යවහාර කෙරෙන වඩාත් සුලභතම ආරම්භක කෝඩෝනයයි. විකල්ප ආරම්භක කෝඩෝන වන හා පිළිවෙලින් වැලීන් හා ලියුසීන් නිරූපණය කරන නමුත් ඒවා ආරම්භක‍ කෝඩෝන ලෙස ක්‍රියාකරන විට මෙතියොනීන් හෝ ෆෝමයිල්මෙතියොනීන් බවට පරිවර්තනය වෙයි.[6]

නැවතුම් කෝඩෝන වන UAG ඇම්බර්(amber) ලෙස ද, UGA ඕපල්(opal) ලෙස ද, UAA ඕක්‍රේ(ochre) ලෙස ද නම් කෙරෙයි. රිචර්ඩ් එප්ස්ටීන් හා චාර්ල්ස් ස්ටෙයින්බර්ග් පර්යේෂකයන් දෙදෙනා විසින් “ඇම්බර්” නම තබන ලද්දේ, ජර්මානු භාෂාවෙන් සිය වාසගම “ඇම්බර්” වූ ඔවුන්ගේ මිත්‍ර හැරිස් බර්න්ස්ටීන්ට පසුවය. අනෙක් නැවතුම් කෝඩෝන ඕක්‍රේ සහ ඕපල් ලෙස නම් කොට ඇත්තේ “වර්ණ නාම තේමාව” පවත්වාගෙන යාමටය. නැවතුම් කෝඩෝන “අන්ත කෝඩෝන” හා “නිරර්ථක කෝඩෝන” ලෙස ද ව්‍යවහාර වේ. මෙම අන්ත කෝඩෝන වලට අනුපූරක ප්‍රතිකෝඩෝනයක් දරන සහජාත අණු නොමැති නිසා මේවා සෑදීගෙන එන පොලිපෙප්ටයිඩය රයිබසෝමයෙන් නිදහස් කිරීමට / ගිලිහීමට සංඥාවක් නිකුත් කරයි. මේ නිසා නිදහ‍ස් කිරීමේ සාධකයක් ඒ වෙනුවට රයිබසෝමය මත බැ‍‍‍‍ඳෙයි. [7]

විකෘති වල බලපෑම

සංස්කරණය
 
මිනිසා තුළ දක්නට ලැබෙන සැලකියයුතු විකෘති සඳහා උදාහරණ.[8]

ඩී.එන්.ඒ ප්‍රතිවලිත වීමේ ක්‍රියාවලියේ දෙවන රැහැන බහුඅවයවීකරණය ‍වීමේ දී ඇතැම් දෝෂ ඇති විය හැකිය. මෙ‍ම දෝෂ විකෘති නම් වන අතර මේවා ජානයක ප්‍රෝටීන සංකේතවත් කරන අනුපිළිවෙලෙහි දී සිදු වුවහොත්, ජීවියෙකුගේ රූපානුදර්ශය කෙරෙහි වැඩිපුර බලපෑම් කළ හැක. ඩී.එන්.ඒ පොලිමරේස්හි ඇති නැවත පිරික්සීමේ හැකියාව නිසා දෝෂ සිදුවීමේ ප්‍රවණතාවය භෂ්ම මිලියන 10-100කට එකක් වන තරමේ ඉතා අඩු අගයක් ගනියි.[9][10]

සම සංවේදී විකෘති හා අසම සංවේදී විකෘති ලක්ෂ්‍ය විකෘති (ජාන විකෘති) වලට උදාහරණ වන අතර මේවා පිළිවෙලින් දෑකැති සෛල රක්තහීනතාවය හා තැලසීමියා වැනි ප්‍රවේණික රෝග වලට හේතු කාරක වේ.[11][12][13] සායනිකව වැදගත් වන සම සංවේදී විකෘති, කේතනය කරන ඇමයිනෝ අම්ලයේ ගුණ (භාෂ්මික, ආම්ලික, ධ්‍රැවීය හෝ නිර්ධ්‍රැවීය යන ඒවා අතර පරාසයක) වෙනස් කරයි. එහෙත් අසම සංවේදී විකෘති වල ප්‍රතිඵල‍ය වන්නේ නැවතුම් කෝඩෝනයකි.[5]:266

බහුගුණ නොවූ නියුක්ලියෝටයිඩ තුනේ භෂ්මයන්හි, නිවේශය (අළුතෙන් භෂ්මයක් එකතු වීම) හෝ ලෝපය මගින් කියවීමේ රාමු අනුපිළිවෙලට බාධා කරන විකෘති, රාමු විතැන් කිරීමේ විකෘති නම් වේ. මෙම විකෘති, මුල් පිටපතෙන් සම්පූර්ණයෙන්ම වෙනස් පරිවර්තනයක් ප්‍රතිඵල ලෙස ගෙන දෙන අතර ප්‍රෝටීනයක් නිර්මාණය වීම නවත්වන නැවතුම් කෝඩෝනයක් කියවීමට සැලැස්වීමේ හැකියාව පවතී. මෙම විකෘති වලට, ප්‍රතිඵල ලෙස ගෙන දෙන ප්‍රෝටීනයෙහි ක්‍රියාකාරීත්වය අඩාල කළ හැකි නිසා vivo හි ප්‍රෝටීන සංකේත කිරීමේ අනුපිළිවෙලෙහි දැකිය හැක්කේ සුළු වශයෙනි. මෙවැනි විකෘති ප්‍රවේණිගත වීම අඩු වීමට එක් හේතුවක් වන්නේ, පරිවර්තනය වන ප්‍රෝටීනය ජීවියා මුහුණ දෙන නිශ්චිත බලපෑම් යටතේ වර්ධනය වීමට අත්‍යවශ්‍ය නම්, එවැනි කෘත්‍යමය ප්‍රෝ‍ටීනයක නොපැවතීම ජීවියා බිහිවීමට පළමුවම මාරක විය හැකි වීමයි. රාමු විතැන් කිරීමේ විකෘති, Tay-Sachs ‍‍රෝගය වැනි දරුණු ප්‍රවේණික රෝග ප්‍රතිඵල ලෙස ගෙන දිය හැකිය.

ප්‍රෝටීන අනුපිළිවෙල වෙනස්කරන බොහෝ විකෘති හානිදායක හෝ උදාසීන වනමුත් ඇතැම්වා ජීවියා කෙරේ ධනාත්මක ප්‍රතිඵල ද ගෙන දෙයි. මෙ‍ම විකෘති ජීවියා විශේෂිත පාරිසරික ආතති වලට වල් දර්ශ ජීවීන්ට වඩා සාර්ථකව මුහුණ දීමට හෝ වඩා ඉක්මණින් ප්‍රජනනයට හැකියාව ලබා දිය හැක. මෙම කාරණා වලදී විකෘති ස්වභාවික වරණය මගින් ගහනයක බහුල වීමට නැඹුරු විය හැක. සිය ප්‍රවේණික ද්‍රව්‍ය ලෙස RNA අඩංගුවන ‍වයිරස වල ඉතා අධික විකෘති සිදු‍වීමේ ශිඝ්‍රතාවයක් පවතියි. මෙය එම ජීවීන්ට වාසියක් විය හැකි අතර මේ හේතුවෙන් ‍වයිරස නිරන්තරයෙන් හා ශීඝ්‍රව පරිණාමය වනු ඇත. එයම මිනිස් ප්‍රතිශක්තීකරණ පද්ධතියේ ආරක්ෂක ප්‍රතිචාර මගහැර යාමට වයිරස වලට හැකියාව ලබා දී ඇත. අලිංගිකව ප්‍රජනනය සිදුවන ජීවීන්ගේ (උදා. E. coli) විශාල ගහන වල විවිධ වාසි සහිත විකෘති ඇති විය හැක. මෙම සංසිද්ධිය ක්ලෝනීය නිරෝධනය නම් වන අතර එය විකෘති අතර තරගයක් ඇති කරයි.

පිරිහුම්

සංස්කරණය

පිරිහුම් යනු ප්‍රවේණි‍ කේතයේ අතිරික්තතාව යි. ප්‍රවේණි කේතයේ අතිරික්තතාවයක් පැවතුණ ද ව්‍යාකූලත්වයක් නොපවතියි. (මෙ‍ම පූර්ණ සහසම්බන්ධය සඳහා ඉහත කෝඩෝන වගුව බලන්න). නිදසුනක් ලෙස GAA හා GAG යන කෝඩෝන දෙකම ග්ලුටැමික් අම්ලය නිරූපණය කළද ඉන් එකකුදු වෙනත් ඇමයිනෝ අම්ලයක් කේතනය නොකරයි. එක් ඇමයිනෝ අම්ලයක් සංකේතවත් කරන කෝඩෝන වල පිහිටුම් තුනෙන් ඕනෑම එකක් වෙනස් ව පැවතීමේ හැකියාව පවතියි. උදාහරණ ලෙස ග්ලුටැමික් අම්ලය GAA හා GAG කෝඩෝන මගින් ද (තෙවැනි පිහිටුම් වෙනස් ය) , ලියුසීන් ඇමයිනෝ අම්ලය UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG කෝඩෝන මගින් ද (පළමු හා තෙවන පිහිටුම් එකිනෙකට වෙනස් ය) , සෙරීන් ඇමයිනෝ අම්ලය UCA, UCG, UCC, UCU, AGU, AGC මගින් ද (පළමු, දෙවන හා තෙවන පිහිටුම් තුනේදීම එකිනෙකට වෙනස් ය) විශේෂණය වීම දැක්විය හැකිය.[14]:521–522

කෝඩෝනයක පිහිටුමක් චතුර්විධ පිරිහුම් පොළක් වන්නේ ‍එහි පිහිටුම් තුනෙන් නිශ්චිත පිහිටුමක ඕනෑම නියුක්ලියෝටයිඩයක් ඇති විට එකම ඇමයිනෝ අම්ලයක් විශේෂණය කරන විටදීය. නිදර්ශනයක් ලෙස ග්ලයිසීන් කෝඩෝනවල (GGA, GGG, GGC, GGG) තුන් වන පිහිටුම චතුර්විධ පිරිහුම් පොළකි. මන්ද එම පිහිටුමෙහි සෑම නියුක්ලියෝටයිඩ ආදේශයක්ම සම ප්‍රතිඵල ගෙන දෙන බැවිනි. එනම් ඇමයිනෝ අම්ලය වෙනස් නොකරයි. තෙවන පිහිටුම පමණක් සමහර කෝඩෝන වල දී මෙලෙස චතුර්විධ පිරිහුම් වේ. නියුක්ලියෝටයිඩ වර්ග හතරෙන් දෙකක් පමණක් කෝඩෝනයක එක් පිහිටුමක දී වෙනස් වුව ද එකම ඇමයිනෝ අම්ලය ගෙන දෙයි නම් එම පිහිටුම උභය පිරිහුම් පොළක් ලෙස සැළකෙයි. ග්ලුටැමික් අම්ල කෝඩෝනවල (GAA, GAG) තුන්වැනි පිහිටුම මේ සඳහා නිදසුන් සපයයි. මෙසේ සම ප්‍රතිඵල ගෙන දෙන නියුක්ලියෝටයිඩ දෙක සෑම විටම පියුරීන (A/G) දෙකක් හෝ පිරිමිඩීන (C/U) දෙකකි. එනම් උභය පිරිහුම් පොළකදී පියුරීන වෙනුවට පිරිමිඩීන හෝ පිරිමිඩීන වෙනුවට පියුරීන ආදේශ වුවහොත් අදාළ කෝඩෝන වෙනස් ඇමයිනෝ අම්ල විශේෂණය කරයි. කෝඩෝනයක පිහිටුමක සිදුවන ඕනෑම විකෘතියක් ප්‍රතිඵල ලෙස ‍එකිනෙකට වෙනස් ඇමයිනෝ අම්ල ගෙන දෙන්නේ නම් අදාළ කෝඩෝනයේ එම පිහිටුම පිරිහුම් නොවූ පොළක් ලෙස කියවේ. කෝ‍ඩෝනයක යම් පිහිටුමක තිබිය හැකි නියුක්ලියෝටයිඩ හතරෙන් තුනක්ම වෙනස් වුවුත් සංකේත කරන ඇමයිනෝ අම්ලය කෙරේ බලපෑමක් සිදු නොකරන ත්‍රිවිධ පිරිහුම් පොළ ඇත්තේ එකකි. වෙනස් වීම සිදු වූයේ ඉතිරි නියුක්ලියෝටයිඩය මගින් නම් සෑම විටම ඇමයිනෝ අම්ල ආදේශනයක් ප්‍රතිඵල ලෙස ගෙන දෙයි. අයිසොලියුසීන් කෝඩෝනවල තෙවන පිහිටුම සැළකූ විට AUU, AUC, AUA යන සියල්ල අයිසොලියුසීන් සංකේතවත් කළ ද AUG මෙතියොනීන් සංකේතවත් කරයි. පරිගණනයේ දී බොහෝ විට මෙම පිහිටුම උභය පිරිහුම් පොළක් ලෙස සළකනු ලැබේ.[14]:521–522

වෙනස් කෝඩෝන 6ක් මගින් සංකේතවත් වන ඇමයිනෝ අම්ල 3කි. ඒවානම් සෙරීන්, ලියුසීන් හා ආර්ජිනීන් ය. තනි කෝඩෝනයකින් පමණක් විශේෂණය වන ඇමයිනෝ‍ අම්ල වන්නේ මෙතියොනීන් (AUG) හා ට්‍රිප්ටොෆෑන් (UGG) යන අම්ල පමණි. සම ප්‍රතිඵල ගෙන දෙන වෙනස් විකෘති පැවතීමට හේතුව ප්‍රවේණි කේතයේ ඇති පිරිහුම් ය.[14]:Chp 15

සංකේතවත් කළ හැකි ඇමයිනෝ අම්ල ගණනට වඩා කෝඩෝන පැවතීම හේතුවෙන් පිරිහුම් ඇතිවෙයි. කෝඩෝනයක‍ට භෂ්ම දෙකක් පමණක් තිබුණෙනම් සංකේත කළ හැක්කේ ඇමයිනෝ අම්ල 16ක් (42=16) පමණි. ඇමයිනෝ අම්ල 20 හා නැවතුම් කෝඩෝනය සඳහා අවම වශයෙන් කේත 21ක් වත් අවශ්‍ය වන නිසා කෝඩෝනයකට ගත‍ හැකි මීළඟට වැඩිම භෂ්ම සංඛ්‍යාව 3කි. එය කෝඩෝන 64ක් (43=64) ගෙන දෙන බැවින් අනිවාර්යයෙන්ම පිරිහුම් පැවතිය යුතු ය. [14]:521–522

ප්‍රවේණි කේතයෙහි මෙම ගුණය ලක්ෂ්‍ය විකෘති මගින් ඇතිවිය හැකි දෝෂ දරාගැනීමේ හැකි‍යාව වැඩි කරයි. උදාහරණ ලෙස චතුර්විධ පිරිහුම් කෝඩෝන වලට තෙවැනි පිහිටුමෙහි සිදුවන ඕනෑම විකෘතියක් දරාගත හැකිය. නමුත් බොහෝ ජීවීන් තුළ කෝඩෝන භාවිතයේ ඇති නැඹුරුවීම් මේ හැකියාව ප්‍රගුණනය සීමා කරයි. උභය පිරිහුම් කෝඩෝන වලට තෙවන පිහිටුමේ සිදු‍ විය හැකි විකෘති 3න් 1ක් දරාගත හැකිය. මන්ද විකෘති අතුරින් පියුරීනයක් වෙනුවට පියුරීනයක්ම ආදේශ වීම හෝ පිරිමිඩීනයක් වෙනුවට පිරිමිඩීනයක්ම ආදේශ වීම, පියුරීනයක් වෙනුවට පිරිමිඩීනයක් ආදේශ වීම හෝ පිරිමිඩීනයක් වෙනුවට පියුරීනයක් ආදේශ වීමට වඩා වැඩිපුර සිදුවන බැවිනි. පියුරීන හා පිරිමිඩීන වල මෙ‍ම හැසිරීම උභය පිරිහුම් පොළක දී දෝෂ දරා ගැනීමේ හැකියාව තවදුරටත් වැඩි කරයි.[14]:531–532

 
ඇමයිනෝ අම්ලයේ අණුක පරිමාව හා හයිඩ්‍රොපති දර්ශකය අනුව කෝඩෝන කාණ්ඩ කිරීම

මෙම අතිරික්තතාවයේ ප්‍රායෝගික‍ ප්‍රතිඵලයක් වන්නේ ප්‍රවේණි කේතයේ ඇතැම් දෝෂ, නිහඬ විකෘතියකට හෝ ප්‍රෝටීන කෙරේ බල නොපාන දෝෂයකට පමණක් සීමා වීමයි. ජලකාමීත්වය හෝ ජලභීතිකත්වය පවත්වාගෙන යන්නේ ඇමයිනෝ අම්ල සමානව ආදේශනය මගිනි. NUN (N=ඕනෑම නියුක්ලියෝටයිඩයක්) කෝඩෝනය ජලභීතික ප්‍රෝටීන කේතනය කිරීමට ඉවහල් වේ. NCN ආකාරයේ ඇමයිනෝ අම්ල ප්‍රමාණයෙන් කුඩා මධ්‍යම හයිඩ්‍රොපති අගයක් ගනියි. NAN සංකේතවත් කරන්නේ සාමාන්‍ය ප්‍රමාණයේ ජලකාමී ඇමයිනෝ අම්ලයි. මෙම නැඹුරුතාවයන් මෙම කෝඩෝන වලට සම්බන්ධ ඇමයිනෝ ඇකිල් සින්තටේස් නිසා ලද ප්‍රතිඵල විය හැක.

මෙම අතිරික්තතාව තිබියදීත් ඒක-ලක්ෂ්‍ය විකෘති වලට තවමත් ක්‍රියාකාරීත්වය අඩාල වූ ප්‍රෝටීන ඇති කළ හැකිය. නිදසුනක් ලෙස විකෘත හිමොග්ලොබීන් ජාන දෑකැති සෛල රක්තහීනතාවය ඇතිකිරීම දැක්විය හැකිය. විකෘත හිමොග්ලොබීන් අණුවේ ජලකාමී ග්ලුටමේට්, ජලභීතික වැලීන් වලින් ආදේශ වී ඇත. එනම් GAA හෝ GAG, GUA හෝ GUG බවට පත්ව ඇත. මෙම ආදේශනය ß-ග්ලෝබියුලීන්හි ද්‍රාව්‍යතාවය අඩු කරයි. මේ නිසා හිමොග්ලොබීන් වැලීන් කාණ්ඩ අතර ජලභීතික අන්තර්ක්‍රියා නිසා බැඳුණු රේඛීය බහුඅවයවික සාදමින් රක්තාණු වල විරූපතාවයක් ඇති කරයි. සාමාන්‍යයෙන් දෑකැති සෛල රක්තහීනතාවයට හේතු වන්නේ de novo ආකාරයේ විකෘති නොවේ. අනෙක් අතට මැලේරියා රෝගය බහුල භූ ගෝලීය කලාප වල ඇතැම් විෂමයෝගී මිනිසුන් මැලේරියා ප්ලස්මෝඩියම් පරපෝෂිතයාට ප්‍රතිරෝධයක් දක්වයි. (විෂමයුග්මයක වාසි) [15]

tRNA හි ප්‍රතිකෝඩෝනයේ පළමු පිහිටුමේ වෙනස් වූ භෂ්ම නිසා ඇමයිනෝ අම්ල සඳහා මෙවැනි විචල්‍ය කේත පැවතීමට අවකාශ ලැබී ඇත. මෙවැනි භෂ්ම යුගල වලට වෙවුලුම් භෂ්ම යුගල යැයි ව්‍යවහාර වෙයි. මෙම වෙනස් වූ භෂ්ම අතර ඉනොසීන් හා වොට්සන්-ක්‍රීක් ආකාරයේ නොවන U-G භෂ්ම යුගල අන්තර්ගතය.[16]


ප්‍රවේණි කේතය මගින් තොරතුරු සම්ප්‍රේෂණය

සංස්කරණය

ජීවියකුගේ ගෙනෝමය අන්තර්ගත වන්නේ ඩී.එන්.ඒ තුළය. වයිරස වලදී නම් ආර්.එන්.ඒ තුළය. ප්‍රොටීනයක් හෝ ආර්.එන්.ඒ සඳහා වූ ගෙනෝමයේ කොටස ජාන නම් වේ. ප්‍රෝටීන සඳහා වූ කේත ලෙස ක්‍රියා කරන ජාන කෝඩෝන නම් නියුක්ලියෝටයිඩ ත්‍රිත්වයකින් සෑදී ඇත. එම එක් කෝඩෝනයක්, එක් ඇමයිනෝ අම්ලයක් සඳහා කේතයක් වේ. සෑම නියුක්ලියෝටයිඩ උප ඒකකයක්ම පොස්පේට් අණුවක්, ඩිඔක්සිරයිබෝස් සීනි අණුවක් හා නයිට්‍රජනීය භෂ්මයකින් සමන්විත වේ. සාපේක්ෂව විශාල පියුරීන භෂ්ම වන ඇඩිනීන්(A) හා ගුඇනීන්(G) වල ඇරෝමැටික වලයන් ද්විත්වයකි. සාපේක්ෂව කුඩා පිරිමිඩීන් භෂ්ම වන සයිටොසීන්(C) හා තයිමීන්(T) වල ඇත්තේ එක් ඇරොමැටික වලයකි. ද්විත්ව හෙලික්සීය ව්‍යුහයේ දී ඩී.එන්.ඒ ‍රැහැන් දෙක එකිනෙක හයිඩ්‍රිජන් බන්ධන මගින් බැ‍ඳෙන්නේ භෂ්ම යුගලනය නම් සැකසුමකිනි. මෙම බන්ධන සෑම විටම ඇති වන්නේ එක් රැහැනක ඇඩිනීන් භෂ්මයක් හා අනෙක් ‍රැහැනේ තයිමින් භෂ්මයක් අතර හෝ එක් රැහැනක සයිටොසීන් භෂ්මයක් හා අනෙක් ‍රැහැනේ ගුඇනීන් භෂ්මයක් අතරය.මේ අනුව ද්විත්ව හෙලික්සයක A හා T භෂ්ම ගණන, එහි අඩංගු G හා C භෂ්ම ගණනට සමානය.[14]:102–117 ආර්.එන්.ඒ හි දී තයිමීන්(T) යු‍රැසිල්(U) මගින්ද, ඩිඔක්සිරයිබෝස් රයිබෝස් මගින් ද ආදේශනය වේ. [14]:127

සෑම ප්‍රෝටීන කේතනය කරන ජානයක්ම අදාල ආර්.එන්.ඒ බහු අවයවිකයක් බවට පිටපත්(ප්‍රතිලේඛනය) කෙරෙයි. ප්‍රාක්න්‍යශ්ඨිකයින්ගේ මෙම ආර්.එන්.ඒ පණිවිඩකාරක ආර්.එන්.ඒහෝ mRNA ලෙස ක්‍රියාකරනු ලබන අතර සුන්‍යශ්ඨිකයින්ගෙ පරිණත mRNA නිශ්පාදනයට පිටපත් කිරීමේ ක්‍රියාවලිය(ප්‍රතිලේඛනය) අවශ්‍යවේ. mRNA රයිබසෝම මතදී ඇමයිනෝ අම්ල දාමයක් හෝ පොලිපෙප්ටයිඩයක් බවට පරිවර්තනය වේ.[14]:Chp 12 මෙම පරිවර්තන ක්‍රියාවලියට තනි හා සහසංයුජව ඒවාට බැඳුණු ඇමයිනෝ අම්ල සදහා විශේෂිත වූ හුවමාරුක ආර්.එන්.ඒ, ශක්ති ප්‍රභවයක් ලෙස ගුඇනොසීන් ට්‍රයිපොස්පේට් හා පරිවර්තන සාධක කිහිපයක්ද අවශ්‍යවේ. ආර්.එන්.ඒ වල , mRNA හි කෝඩෝන වලට අනුපූරක ප්‍රතිකෝඩෝන අඩංගු වන අතර දාමය අවසන් වන CCA අන්තයේ දී ඇමයිනො අම්ල මගින් සහසංයුජව ආරෝපණය කළ හැක. තනි tRNA අණුවලට ඇමයිනෝ ඇකිල් tRNA සින්තටේස් නම් වූ එන්සිමයක් මගින් විශේෂිත ඇමයිනෝ අම්ල සම්බන්ධ කෙරෙයි. ප්‍රෝටීන් පරිවර්තනයෙදී නිවැරදි බව පවත්වාගෙන යාමට ප්‍රධාන හේතුව මෙම එන්සයිම වල විශිෂ්ටතාවයයි.[14]:464–469

නියුක්ලියෝටයිඩ 3 ක ත්‍රිත්ව කෝඩෝනයක් මගින් එකිනෙකට වෙනස් වු කෝඩෝන සම්බන්ධතා 43 = 64 ක් සෑදීමට හැකිය. මේ කෝඩෝන 64 ම පරිවර්තනයේ දී නැවතුම් කෝඩෝන(අන්ත කෝඩෝන) හෝ ඇමයිනෝ අම්ල බවට හැරවේ. උදාහරණයක් වශයෙන් UUUAAACCC ආර්.එන්.ඒ අනුපිළිවෙල සළකා බලමු. පළමුව U (සම්මතයක් ලෙස 5 සිට 3 දක්වා) වලින් පටන් ගන්නා කියවීමේ රාමුව තුළ UUU, AAA, සහ CCC ලෙස ඇමයිනෝ අම්ල 3ක් විශේෂණය කරන කෝඩෝන 3කි. මෙම ආර්.එන්.ඒ අනුපිළිවෙල ඇමයිනෝ අම්ල 3ක දිගින් යුත් ඇමයිනෝ අම්ල අනුපිළිවෙලක් බවට පරිවර්තනය වෙයි.[14]:521–539 දෙන ලද ඇමයිනෝ අම්ලයක් 1 සිට 6 දක්ව වු වෙනස් කෝඩෝන අනුපිළිවෙලක් මගින් සංකේතවත් කෙරෙයි. පරිගණක විද්‍යාව හා සංසන්ඳනය කිරීමේදී, කෝඩෝනයක් දත්ත හැසිරවීම සඳහා වූ සම්මත කොටස ලෙස සැළකෙන එක් පදයකට(word) ද, නියුක්ලියෝටයිඩයක් කුඩාම ඒකකය‍ ලෙස සැළකෙන බිට්(bit) එකකටද සමාන වේ යයි දැක්විය හැක.

සම්මත ප්‍රවේණි කේතය පහත වගුවල නිරූපණය වෙයි. කෝඩෝන 64 මගින් නිරූපණය කෙරෙන ඇම්යිනෝ අම්ලය පළමු වන වගුවෙහි දැක්වේ. දෙවන වගුවෙන් පරිවර්තනයේදී දායක වෙන සම්මත ඇමයිනෝ අම්ල 20 දක්වා තිබේ. මේවා පිළිවෙලින් අනුලෝම හා ප්‍රතිලෝම කෝඩෝන වගු නම් වේ. නිදර්ශනයක් ලෙස AAU කෝඩනයක් නිරුපණය කරන්නේ ඇස්පරජයින් ඇමයිනෝ අම්ලයි. එමෙන්ම UGU සහ UGC සිස්ටීන් නිරුපනය කරයි. (සම්මත අකුරු ත්‍රිත්වයන් පිළිවෙලින් Asn හා Cys වේ.)[14]:522


ආර්.එන්.ඒ කෝඩෝන වගුව

සංස්කරණය
නිර්ධ්‍රැවීය ධ්‍රැවීය භාෂ්මික ආම්ලික (නැවතුම්/අන්ත කෝඩෝන)
  දෙවන භෂ්මය
U C A G
පළමු භෂ්මය U UUU (Phe/F) ෆෙනිලැලනීන් UCU (Ser/S) සෙරීන් UAU (Tyr/Y) ටයිරොසීන් UGU (Cys/C) සිස්ටීන්
UUC (Phe/F) ෆෙනිලැලනීන් UCC (Ser/S) සෙරීන් UAC (Tyr/Y) ටයිරොසීන් UGC (Cys/C) සිස්ටීන්
UUA (Leu/L) ලියුසීන් UCA (Ser/S) සෙරීන් UAA නැවතුම් (ඕක්‍රේ) UGA නැවතුම් (ඕපල්)
UUG (Leu/L) ලියුසීන් UCG (Ser/S) සෙරීන් UAG නැවතුම් (ඇම්බර්) UGG (Trp/W) ට්‍රිප්ටොෆෑන්    
C CUU (Leu/L) ලියුසීන් CCU (Pro/P) ප්‍රෝලීන් CAU (His/H) හිස්ටිඩීන් CGU (Arg/R) ආර්ජිනීන්
CUC (Leu/L) ලියුසීන් CCC (Pro/P) ප්‍රෝලීන් CAC (His/H) හිස්ටිඩීන් CGC (Arg/R) ආර්ජිනීන්
CUA (Leu/L) ලියුසීන් CCA (Pro/P) ප්‍රෝලීන් CAA (Gln/Q) ග්ලුටැමීන් CGA (Arg/R) ආර්ජිනීන්
CUG (Leu/L) ලියුසීන් CCG (Pro/P) ප්‍රෝලීන් CAG (Gln/Q) ග්ලුටැමීන් CGG (Arg/R) ආර්ජිනීන්
A AUU (Ile/I) අයිසොලියුසීන් ACU (Thr/T) ත්‍රියොනීන්         AAU (Asn/N) ඇස්පරජයින් AGU (Ser/S) සෙරීන්
AUC (Ile/I) අයිසොලියුසීන් ACC (Thr/T) ත්‍රියොනීන් AAC (Asn/N) ඇස්පරජයින් AGC (Ser/S) සෙරීන්
AUA (Ile/I) අයිසොලියුසීන් ACA (Thr/T) ත්‍රියොනීන් AAA (Lys/K) ලයිසීන් AGA (Arg/R) ආර්ජිනීන්
AUG[අ] (Met/M) මෙතියොනීන් ACG (Thr/T) ත්‍රියොනීන් AAG (Lys/K) ලයිසීන් AGG (Arg/R) ආර්ජිනීන්
G GUU (Val/V) වැලීන් GCU (Ala/A) ඇලනීන් GAU (Asp/D) ඇස්පාර්ටික් අම්ලය GGU (Gly/G) ග්ලයිසීන්
GUC (Val/V) වැලීන් GCC (Ala/A) ඇලනීන් GAC (Asp/D) ඇස්පාර්ටික් අම්ලය GGC (Gly/G) ග්ලයිසීන්
GUA (Val/V) වැලීන් GCA (Ala/A) ඇලනීන් GAA (Glu/E) ග්ලුටැමික් අම්ලය GGA (Gly/G) ග්ලයිසීන්
GUG (Val/V) වැලීන් GCG (Ala/A) ඇලනීන් GAG (Glu/E) ග්ලුටැමික් අම්ලය GGG (Gly/G) ග්ලයිසීන්
අ AUG කෝඩෝනය මෙතියොනීන් ඇමයිනෝ අම්ලය සහ ආරම්භක පිහිටීම දැක්වීම යන දෙකටම කේතයක් වේ.: mRNA රැහැනක කේතීකරණ පෙදෙසෙහි මුල් AUG කෝඩෝනය ප්‍රෝටීන පරිවර්තනය ආරම්භ කරන පිහිටුමයි.[17]
ප්‍රතිලෝම වගුව
Ala/A GCU, GCC, GCA, GCG Leu/L UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG
Arg/R CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG Lys/K AAA, AAG
Asn/N AAU, AAC Met/M AUG
Asp/D GAU, GAC Phe/F UUU, UUC
Cys/C UGU, UGC Pro/P CCU, CCC, CCA, CCG
Gln/Q CAA, CAG Ser/S UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC
Glu/E GAA, GAG Thr/T ACU, ACC, ACA, ACG
Gly/G GGU, GGC, GGA, GGG Trp/W UGG
His/H CAU, CAC Tyr/Y UAU, UAC
Ile/I AUU, AUC, AUA Val/V GUU, GUC, GUA, GUG
START AUG STOP UAA, UGA, UAG


ඩී.එන්.ඒ කෝඩෝන වගුව

සංස්කරණය
ප්‍රධාන ලිපිය: ඩී.එන්.ඒ කෝඩෝන වගුව

ඩී.එන්.ඒ කෝඩෝන වගුව ආර්.එන්.ඒ කෝඩෝන වගුවට ඉඳුරාම සර්වසම වන අතර එකම වෙනස U වෙනුවට T ප්‍රතිස්ථාපනය වී තිබීමයි.


සම්මත ප්‍රවේණි කේතයෙහි ප්‍රභේදන

සංස්කරණය

සම්මත‍ ප්‍රවේණි කේතයෙහි සුළු ප්‍රභේදන පිළිබඳ පෙරයීම් කොට තිබුණ ද 1979 ‍වසරේ මිනිස් මයිටකොන්ඩ්‍රියා වල ජාන පිළිබඳ අධ්‍යයනයක දී ඒවා විකල්ප කේතයක් භාවිතා කරන බැව් පරීක්ෂණ කණ්ඩායමක් විසින් සොයා ගන්නා‍ තුරුම තහවුරු වී නොතිබිණ. ඉන්පසුව තවත් සුළු විචල්‍යයන් කීපයක් ගැනම සොයා ගත් අතර විවිධ විකල්ප මයිටකොන්ඩ්‍රීය කේත, මයිකොප්ලාස්මා විශේෂය UGA කේතය ට්‍රිප්ටොෆෑන් බවට පරිවර්තනය කිරීම, කැන්ඩිඩා (කැන්ඩිඩා ඇල්බිකන්ස් පිළිබඳ ලිපිය බලන්න) ගණයේ ඇතැම් සාමාජිකයින් CUG කේතය ලියුසීන් වෙනුවට සෙරී‍න් බවට පරිවර්තනය කිරීම ආදිය නිදසුන් ලෙස දැක්විය හැකිය. බැක්ටීරියා හා ආර්කියාවන්ගේ පොදු ආරම්භක කේත වන්නේ GUG හා UUG ය. එහෙත් කලාතුරකින් සමහර ප්‍රෝටීන අනේක් ජීවී විශේෂ සාමාන්‍යයෙන් භාවිතා නොකරන විකල්ප ආරම්භක කෝඩෝන භාවිතා කරයි.[18]

පණිවුඩකාරක RNA හා සම්බන්ධ සංඥා අනුපිළිවෙල මත පදනම්ව සමහර ප්‍රෝටීන වලදී, සම්මත නොවන ඇමයිනෝ අම්ල, සම්මත නැවතුම් කෝඩෝන බවට ආදේශ වීම සිදුවෙයි. උදාහරණ ලෙස, UGA සෙලිනොසිස්ටීන් සඳහා ද, UAG පයිරොලයිසීන් සඳහා ද කේතනය කළ හැකිය. ‍මේවායින් සෙලිනොසිස්ටීන් 21වන ඇමයිනෝ අම්ලය ලෙසත්, පයිරොලයිසීන් 22වන ඇමයිනෝ අම්ලය ලෙසත් වර්තමානයේ නිරූපණ‍ය කෙරෙයි.[18]

මෙම වෙනස්කම් හැරුණු විට, ස්වභාවිකව හටගන්නා අප දන්නා සෑම කේතයක්ම එකිනෙකට බොහෝ සෙයින් සමානය. එමෙන්ම සෑම ජීවියකු සඳහාම ඇත්තේ පොදු කේතීකරණ යාන්ත්‍රණයකි. භෂ්ම තුනේ කෝඩෝන, tRNA, රයිබසෝම, එකම දිශාවකට කෝඩෝනය කියවීම හා කේතයේ භෂ්ම ත්‍රිත්වයක් පමණක් වරෙකට ඇමයිනෝ අම්ල අනුපිළිවෙලක් බවට පරිවර්තනය කිරීම ආදී කරුණු වලින් මෙසේ සමානකම් දක්වයි.


දීර්ඝ කළ ප්‍රවේණි කේතය

සංස්කරණය
ප්‍රධාන ලිපිය: දීර්ඝ කළ ප්‍රවේණි කේතය
මේවාත් බලන්න: න්‍යෂ්ඨික අම්ල ප්‍රතිසම

ප්‍රෝටීන වල ව්‍යුහය හා කෘත්‍යය ‍ගවේෂණයටත්, නව වැඩි දියුණු කළ ප්‍රෝටීන නිර්මාණය සඳහා මෙවලමක් ලෙස භාවිතා කිරීමේ අරමුණත් ඇතිව විවිධ භෞතරසායනික හා ජෛව ‍විද්‍යාත්මක ගුණාංග කේතනය කිරීමට 2001 සිට කෘත්‍රිම ඇමයිනෝ අම්ල 40ක් ඒවායෙහි විශිෂ්ට කෝඩෝන හා අනුරූප tRNA, ඇමයිනො ඇකිල් tRNA සින්ත‍ටේස් යුගල සමඟින් ප්‍රෝටීන වලට එකතු කරන ලදී.[19][20]

එච්. මුරකාමී සහ එම්. සිසිඩෝ, භෂ්ම හතරක් හෝ පහක් අඩංගු වන පරිදි සමහර කෝඩෝන දීර්ඝ කළහ. ස්ටීවන් ඒ. බෙනර් හැට පස්වන (vivo තුළ) කෘත්‍යමය කෝඩෝනය ද ගොඩනැඟුවේය.[21]


සම්භවය

සංස්කරණය

පවත්නා ඉතා සුළු විචල්‍යයන් හැරුණු කොට, දන්නා සෑම ජී‍වී ආකාරයක්ම භාවිත කරන ප්‍රවේණි කේතය ආසන්න වශයෙන් සර්වත්‍ර වේ. කෙසේ වෙතත්, පැවතිය හැකි ප්‍රවේණි කේත සංඛ්‍යාව අති විශාලය. ඇමයිනෝ අම්ල, කෝඩෝන ත්‍රිත්ව හා අහඹුව සම්බන්ධ වේ නම්, පැවතිය හැකි ප්‍රවේණි‍ කේත ගණන 15 x 1084කි. [22]:163.

හුවමාරුක RNA පිළිබඳ වංශප්‍රවේණික විශ්ලේෂණයට අනුව, tRNA අණු පරිණාමය වී ඇත්තේ දැනට පවතින ඇමිනෝ ඇකිල් tRNA සින්තටේස් කුලකය‍ට පෙරාතුව ය.[23]

ප්‍රවේණි කේතයෙහි පරිණාමය (එනිසා මෙම රටාවන්හි සම්භවය) පිළිබඳ නොයෙකුත් සිද්ධාන්ත හරහා දිව යන ප්‍රධාන තේමාවන් හතරකි.[24]

  • රසායනික මූලධර්ම මගින් ඇමයිනෝ අම්ල සමඟ ඇති විශේෂිත RNA අන්තර්ක්‍රියා පාලනය කරයි. සමහර ඇමයිනෝ අම්ල ඒවා සඳහා කේත ලෙස ක්‍රියාකරන භෂ්ම ත්‍රිත්ව කෙරේ තෝරාගැණුනු රසායනික බන්ධුතාවයක් පවතින බව aptamers පර්යේෂණ වලින් පිළිබිඹු විය. මෑතකදී කෙරුණු පර්යේෂණ පෙන්නුම් කළේ, පරීක්ෂණයට බඳුන් කළ ඇමයිනෝ අම්ල 8කින් 6ක්ම RNA ත්‍රිත්ව හා ඇමයිනෝ අම්ල අතර මොනයම්ම හෝ සබඳතාවක් පෙන්නුම් කරන බවයි. මෙය ත්‍රිමාණරසායනික කේත‍ය නම් වන අතර එය මෙම කෝඩෝන වලට අදාළ ඇමයිනෝ අම්ල නියම වීමේ පුරාණතම හරය නිමවන්නට ඇත. tRNA හා ඊට හවුල් වන එන්සයිම සහභාගී වන, දැනට පවතින සංකීර්ණ පරිවර්තන යාන්ත්‍රණය පසුකාලීන සංවර්ධනයක් විය හැකි අතර ප්‍රෝටීන අනුපිළිවෙලවල් ඍජුවම මෙම භෂ්ම අනුපිළිවෙලවල් මත නිර්මාණය වූවා විය හැකිය.
  • ජෛවසංස්ලේෂණ ප්‍රසාරණය. නූතන සම්මත ප්‍රවේණි කේතය වර්ධනය වූයේ කලින් පැවති සරල කේතයක් ජෛවසංස්ලේෂණ ප්‍රසාරණය නම් ක්‍රියාවලියකට භාජනය වීමෙනි. මෙහි අදහස වන්නේ ආදිම ජීවය නව ඇමයිනෝ අම්ල සොයාගෙන (නිදසුනක් ලෙස, පරිවෘත්තීය අතුරු ඵල වශයෙන්) පසුව පවේණි කේතීකරණ යාන්ත්‍රණයට ඉන් කිහිපයක් අන්තර්ගත කළ බවයි. අතීතයේ භාවිත වුණු වෙනස් ඇමයිනෝ අම්ල ගණන අදට වඩා අඩු බව හඟවන පරිවේෂණීය සාක්ෂ්‍ය සොයාගෙන තිබෙනමුත් ඇමයිනෝ අම්ල කේතනයට ඇතුළු වීම හා ඇතුළු වූ අනුපිළිවෙල පිළිබඳ වූ වඩා නිවැරදි හා සවිස්තරාත්මක කල්පිත මතභේදාත්මක ලෙස වැඩිදුරටත් සාධනය ‍කොට ඇත.[25][26]
  • ස්වභාවික වරණය විකෘති වල බලපෑම් අවම කරන අයුරින් ප්‍රවේණි කේතයේ කෝඩෝන නියම වීමට මූලික විය. මෑතක ඉදිරිපත් කෙරුණු කල්පිතයකින් කියැවුණේ ත්‍රිත්ව කේත වල ගොඩනැඟීම සිදුවුණේ ත්‍රිත්ව කෝඩෝන වලට වඩා දිගින් වැඩි කේත වලින් බවයි (චතුෂ්ක කෝඩෝන වැනි). ත්‍රිත්ව විකේතනයේදී ට වඩා, දිගින් වැඩි කෝඩෝන විකේත‍නයේ දී අතිරික්තතාව ඉහළ ප්‍රතිශතයකින් දැකිය හැකි අතර ත්‍රිත්ව විකේතනයේදී ට වඩා වැඩි දෝෂ ප්‍රතිරෝධතාවයක් දක්වයි. මෙම ලක්ෂණය සෛල රයිබසෝම ගොඩනැඟීම ආරම්භ කිරීමට පෙර පැවති ආකාරයේ ඉතා සංකීර්ණ පරිවර්තන ක්‍රියාවලීන්හි දී වඩා නිවැරදි විකේතනයක‍ට ඉඩ සලස්වයි.
  • තොරතුරු නාලිකා: සෛද්ධාන්තික තොරතුරු ප්‍රවේශයන්ට අනුව ප්‍රවේණික කේතය යනු දෝෂ අවම තොරතුරු නාලිකාවකි. සෑම විටම නාලිකාවක නිසගව පවතින දෝෂ ජීවීන් කෙරේ මූලික ප්‍රශ්නයක් මතු කරයි. එනම් නිවැරදිව හා කාර්යක්ෂමව තොරතුරු පරිවර්තනය කරමින් දෝෂ වල බලපෑම හමුවේ නොබිඳී පවතින ප්‍රවේණි කේතයක් ගොඩනගන්නේ කෙසේ ද? යන්නයි. මෙම අනුපාතික විකෘති ආකෘතිය ඉදිරිපත් කරන ආකාරයට ප්‍රවේණි කේතයේ සම්භවය සිදුව ඇත්තේ එකිනෙකට විරුද්ධ පරිණාමීය බලපෑම් 3ක අභ්‍යන්තර ක්‍රියාකාරීත්වය නිසාය. ඒවානම්, වෙනස් ඇමයිනෝ අම්ල වල අවශ්‍යතාව, දෝෂ වලට ඔරොත්තු දීමේ හැකියාව හා සම්පත් අවම ලෙස භාවිත කිරීම යන ඒවායි. කේත එළිදරවු වීම සිදු වන්නේ කේතීකරණ සංක්‍රාන්තියක දී ය. එනම් කෝඩෝන, ඇමයිනෝ අම්ල හා සිතියම්ගත වීම තවදුරටත් අහඹුව සිදුනොවන විටකදී ය. කේත වල මෙම එළිදරවු වීම, සසම්භාවී දෝෂ මගින් අර්ථ ගැන්වුණු ස්ථලකයකින් පාලන‍ය වන අතර සිතියම් වර්ණ ගැන්වීමේ ගැටළුව හා සබඳතාවක් දක්වයි.[27]

සිද්ධාන්ත වලට අනුව ප්‍ර‍වේණික කේතය සම්පූර්ණයෙන් අහඹු (හිමායිත අහඹුවක්), සම්පූර්ණයෙන්ම අහඹු නොවන (ප්‍රශස්ත) හෝ අහඹු හෝ අහඹු නොවන යන මේවායෙහි එකතුවක් නිසා ඇති වූවකි. මේවායින් පළමුවැන්නේ භව්‍යත්වය බැහැර කිරීමට ප්‍රමාණවත් තරම් දත්ත පවතියි. ආරම්භයක් වශයෙන්, ප්‍රවේණි කේත වගුව ඉක්මණින් සෝදිසි කළ විට, කෝඩෝන වලට අදාළ ඇමයිනෝ අම්ල නියම වීමේ දී රාශිගත වීමේ රටා පෙන්නුම් කරන බැව් පෙනී යයි. එකම ජෛවසංස්ලේෂණ මාර්ගයේ කොටස්කරුවන් වන ඇමයිනෝ අම්ල ඔවුන්ගේ කෝඩෝන වල දී එක සමාන මුල් භෂ්ම දැරීමට නැඹුරු වන බවත්, සමාන භෞතික ගුණ ඇති ඇමයිනෝ අම්ල සමාන කෝඩෝන දැරීමට නැඹුරු වන බවත් ඉන් තවදුරටත් පැහැදිළි වෙයි. [28][29]ප්‍රවේණි කේතයේ සම්භවය පිළිබඳ වූ ශක්තිමත් කල්පිතයක, කෝඩෝන වගුවේ වූ පහත දළ ගුණාංග ආමන්ත්‍රණය කිරීම හෝ පුරෝකථනය සිදු විය යුතු යි.

  1. D-ඇමයිනෝ අම්ල සඳහා කෝ‍‍ඩෝන නොපැවතීම.
  2. සමහර ඇමයිනෝ අම්ල සඳහා ද්විතියික කෝඩෝන රටා පැවතීම.
  3. තෙවැනි පිහිටුමට සම පිහිටුම් රැඳී තිබීම.
  4. 64ට කිට්ටු අගයක් වෙනුවට ඇමයිනෝ අම්ල ගණන 20කට සීමා වීම.
  5. ඇමයිනෝ අම්ල කේතීකරණ රටාවට, නැවතුම් කෝඩෝන රටාව දක්වන සබඳතාව

මේවාත් බලන්න

සංස්කරණය


යොමුව

සංස්කරණය
  1. ^ Turanov AA, Lobanov AV, Fomenko DE, Morrison HG, Sogin ML, Klobutcher LA, Hatfield DL, Gladyshev VN (2009). "Genetic code supports targeted insertion of two amino acids by one codon". Science. 323 (5911): 259–61. doi:10.1126/science.1164748. PMID 19131629. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (help)CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  2. ^ Crick, Francis (1988). "Chapter 8: The genetic code". What mad pursuit: a personal view of scientific discovery. New York: Basic Books. pp. 89–101. ISBN 0-465-09138-5.
  3. ^ Gardner RS, Wahba AJ, Basilio C, Miller RS, Lengyel P, Speyer JF (1962). "Synthetic polynucleotides and the amino acid code. VII". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 48 (12): 2087–94. doi:10.1073/pnas.48.12.2087. PMC 221128. PMID 13946552. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (help)CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  4. ^ Wahba AJ, Gardner RS, Basilio C, Miller RS, Speyer JF, Lengyel P (1963). "Synthetic polynucleotides and the amino acid code. VIII". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 49: 116–22. doi:10.1073/pnas.49.1.116. PMC 300638. PMID 13998282. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (help)CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  5. ^ a b Pamela K. Mulligan; King, Robert C.; Stansfield, William D. (2006). A dictionary of genetics. Oxford [Oxfordshire]: Oxford University Press. p. 608. ISBN 0-19-530761-5.{{cite book}}: CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  6. ^ Touriol C, Bornes S, Bonnal S, Audigier S, Prats H, Prats AC, Vagner S (2003). "Generation of protein isoform diversity by alternative initiation of translation at non-AUG codons". Biol. Cell. 95 (3–4): 169–78. doi:10.1016/S0248-4900(03)00033-9. PMID 12867081.{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  7. ^ Maloy S (2003-11-29). "How nonsense mutations got their names". Microbial Genetics Course. San Diego State University. සම්ප්‍රවේශය 2010-03-10. {{cite web}}: Cite has empty unknown parameter: |coauthors= (help)
  8. ^ References for the image are found in Wikimedia Commons page at: Commons:File:Notable mutations.svg#References.
  9. ^ Griffiths, William M.; Miller, Jeffrey H.; Suzuki, David T.; Lewontin, Richard C.; Gelbart, eds. (2000). "Spontaneous mutations". An Introduction to Genetic Analysis (7th ed.). New York: W. H. Freeman. ISBN 0-7167-3520-2. {{cite book}}: More than one of |editor1-first= and |editor-first= specified (help); Unknown parameter |chapterurl= ignored (help)
  10. ^ Freisinger, E; Grollman, AP; Miller, H; Kisker, C (2004). "Lesion (in)tolerance reveals insights into DNA replication fidelity". The EMBO journal. 23 (7): 1494–505. doi:10.1038/sj.emboj.7600158. PMC 391067. PMID 15057282.
  11. ^ (Boillée 2006, p. 39)
  12. ^ Chang JC, Kan YW (1979). "beta 0 thalassemia, a nonsense mutation in man". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 76 (6): 2886–9. doi:10.1073/pnas.76.6.2886. PMC 383714. PMID 88735. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (help)
  13. ^ Boillée S, Vande Velde C, Cleveland DW (2006). "ALS: a disease of motor neurons and their nonneuronal neighbors". Neuron. 52 (1): 39–59. doi:10.1016/j.neuron.2006.09.018. PMID 17015226. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (help)CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  14. ^ a b c d e f g h i j k Watson JD, Baker TA, Bell SP, Gann A, Levine M, Oosick R. (2008). Molecular Biology of the Gene. San Francisco: Pearson/Benjamin Cummings. ISBN 0-8053-9592-X.{{cite book}}: CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  15. ^ Hebbel RP (2003). "Sickle hemoglobin instability: a mechanism for malarial protection". Redox Rep. 8 (5): 238–40. doi:10.1179/135100003225002826. PMID 14962356.
  16. ^ Varani G, McClain WH (2000). "The G x U wobble base pair. A fundamental building block of RNA structure crucial to RNA function in diverse biological systems". EMBO Rep. 1 (1): 18–23. doi:10.1093/embo-reports/kvd001. PMC 1083677. PMID 11256617. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (help)
  17. ^ Nakamoto T (2009). "Evolution and the universality of the mechanism of initiation of protein synthesis". Gene. 432 (1–2): 1–6. doi:10.1016/j.gene.2008.11.001. PMID 19056476. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (help)
  18. ^ a b Elzanowski A, Ostell J (2008-04-07). "The Genetic Codes". National Center for Biotechnology Information (NCBI). සම්ප්‍රවේශය 2010-03-10. {{cite web}}: Cite has empty unknown parameter: |coauthors= (help)
  19. ^ Xie J, Schultz PG (2005). "Adding amino acids to the genetic repertoire". Curr Opin Chem Biol. 9 (6): 548–54. doi:10.1016/j.cbpa.2005.10.011. PMID 16260173. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (help)
  20. ^ Wang Q, Parrish AR, Wang L (2009). "Expanding the genetic code for biological studies". Chem. Biol. 16 (3): 323–36. doi:10.1016/j.chembiol.2009.03.001. PMC 2696486. PMID 19318213. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (help)CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  21. ^ Simon M (2005). Emergent computation: emphasizing bioinformatics. New York: AIP Press/Springer Science+Business Media. pp. 105–106. ISBN 0-387-22046-1.
  22. ^ Yarus M (2010). Life from an RNA World: The Ancestor Within. Cambridge: Harvard University Press. p. 163. ISBN 0-674-05075-4.
  23. ^ Ribas de Pouplana L, Turner RJ, Steer BA, Schimmel P (1998). "Genetic code origins: tRNAs older than their synthetases?". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 95 (19): 11295–300. doi:10.1073/pnas.95.19.11295. PMC 21636. PMID 9736730. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (help)CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  24. ^ Knight RD, Freeland SJ, Landweber LF (1999). "Selection, history and chemistry: the three faces of the genetic code". Trends Biochem. Sci. 24 (6): 241–7. doi:10.1016/S0968-0004(99)01392-4. PMID 10366854. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (help)CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  25. ^ Amirnovin R (1997). "An analysis of the metabolic theory of the origin of the genetic code". J. Mol. Evol. 44 (5): 473–6. doi:10.1007/PL00006170. PMID 9115171. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (help)
  26. ^ Ronneberg TA, Landweber LF, Freeland SJ (2000). "Testing a biosynthetic theory of the genetic code: fact or artifact?". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97 (25): 13690–5. doi:10.1073/pnas.250403097. PMC 17637. PMID 11087835. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (help)CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  27. ^ Tlusty T (2010). "A colorful origin for the genetic code: Information theory, statistical mechanics and the emergence of molecular codes". Phys. Life. Rev. 7 (3): 362–376. doi:10.1016/j.plrev.2010.06.002. PMID 20558115. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (help)
  28. ^ Di Giulio M (1989). "The extension reached by the minimization of the polarity distances during the evolution of the genetic code". J. Mol. Evol. 29 (4): 288–93. doi:10.1007/BF02103616. PMID 2514270. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (help)
  29. ^ Wong JT (1980). "Role of minimization of chemical distances between amino acids in the evolution of the genetic code". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 77 (2): 1083–6. doi:10.1073/pnas.77.2.1083. PMC 348428. PMID 6928661. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (help)


වැඩිදුර කියවීම

සංස්කරණය


ඈඳිය

සංස්කරණය

සැකිල්ල:MolBioGeneExp

"https://si.wikipedia.org/w/index.php?title=ජානමය_කේත&oldid=592055" වෙතින් සම්ප්‍රවේශනය කෙරිණි